Disintegrin這類小蛋白分子有幾個特色，第一在已知蛋白中有很高比例的半胱胺酸cystein，形成約4-8對的雙硫鍵。這些雙硫鍵是整個分子形態和功能維持的重要基礎（Huang
et al.，1987
Kundsen et al.，1988）。而這個特性也是在大腸菌表現這類蛋白一個極大的挑戰。因為在大腸菌所表現的毒蛋白是否能折疊（fold）出具有功能的分子全然不知。第二個特色：disintegrin毒蛋的家族都是藉由一個精胺酸（arginine）甘胺酸（glycine）天門冬胺酸（aspartic
acid）（RGD）序列所組成的功能性區域（RGD-motif）。藉由這個功能性區域。這些毒蛋白可與其受體integrin做結合（Rouslahti
and Pierschbacher 1986；1987）。這樣子的結合是具有高度專一性的。一旦將Arg-Gly-Asp（RGD）序列中的天門冬胺酸（Asp）以化學合成，或是突變方式改成構造和帶電性都類似的麩胺酸glutamic
acid（E），這樣子的多胜鏈即失去與integrin結合的能力（Maxtield
et al.，1989）。第三，Rhodostomin是這個家族中生物活性最強的蛋白，和integrin的親合力可達kd=42nM（Rahman
et al.，1995）。
Disintegrin類蛋白的三級結構，有許多分子已被NMR的方法解出。Rhodostomin（kistrin為rhodostoin的另一名稱）的三級結構在1991年被Adler等人解出（Adler
et al.，1991）它的特點在於RGD
motif是突出於整個分子之外，形成一個迴帶（loop）狀。而這個迴帶的基部以正負電荷相吸的方式穩定迴帶的構造（第46個胺基酸是帶正電的arginine，空間位置上和第54和55的兩個帶負電的aspartic
acid 很接近），另外rhodostomin中知12個cysteine在68個胺基酸多胜鏈中，精確的以六對雙鍵穩定整個蛇毒的結構與目前已解出含RGD序列的fibronectin
Fn3區域在一級結構上雖然完全不同，但是在三級結構上，RGD的位置均以迴帶（loop）形式突出於整個分子之外，卻是異由同功的（Main
et al.，1993）。
